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1.关于轻链的叙述,哪项是错误的(A)A、Ig根据VL抗原特异性不同分为两个型B、Ig的轻链均相同C、轻链有两型D、同一个天然Ig分子上两条轻链的型总是相同的E、人血清中各类Ig所含?链和?链的比例约为2:12.免疫球蛋白的结构是由(D)A、二条相同的重链组成B、二条多肽链组成C、以J链连接的一条轻链和一条重链组成D、二硫键连接的二条相同重链和二条相同轻链组成E、二硫键连接的一条重链和一条轻连组成3.将免疫球蛋白分为两型的根据是(A)A、轻连恒定区抗原性不同B、重链恒定区抗原性不同C、重链可变区抗原性不同D、轻链可变区抗原性不同E、超(高)变区抗原性不同4.抗体与抗原决定簇互补结合的部位是(C)A、VHB、CL、CHC、VH、VL中的CDR(HVR)D、VL中的CDRE、Fc段5.抗原和抗体特异结合的部位在(B)A、VHB、VL和VHC、CL和CHD、Fc段E、CH6.IgG与FcR结合的功能区是(D)A、CH2B、CH1C、铰链区D、CH3E、VH、VL7.IgG(C)A、在胚胎期即可合成B、有CH4功能区C、能通过胎盘D、B细胞表面抗原识别受体属此类E、天然血型抗体属此类8.铰链区位于(A)A、CH1与CH2之间B、VH与CH1之间C、CH2与CH3之间D、CH3与CH4之间E、VH与CH之间9.关于Ig分泌片的特性哪项是错误的?(E)A、以非共价键方式连接两个Ig分子单体B、由上皮细胞合成和分泌C、分泌片的功能是保护IgA及介导IgA的转运D、分泌片与IgA的形成无密切关系E、主要存在于血清中10.人类个体发育过程中,最早合成的免疫球蛋白是(C)A、IgAB、IgGC、IgMD、IgDE、IgE11.免疫球蛋白产生的顺序是(B)A、IgA-IgG-IgMB、IgM-IgG-IgAC、IgG-IgM-IgAD、IgM-IgA-IgGE、IgA-IgM-IgG12.与抗原结合后活化补体能力最强的Ig分子是(D)A、IgDB、IgGC、IgAD、IgME、IgE13.IgG分子中与补体结合的部位存在于(A)A、CH2B、CH1C、CH3D、CH4E、VH14.能激活补体又能与SPA结合的Ig是(C)A、IgDB、IgAC、IgGD、IgME、IgE15.合成分泌抗体的细胞是(A)A、浆细胞B、嗜酸性粒细胞C、T细胞D、肥大细胞E、B细胞16.关于Ig叙述哪项是错误的?(A)A、血清中含量最多的是IgG,含量最少的是IgAB、IgM是分子量最大的免疫球蛋白C、在肠道内起保护作用的Ig主要是SIgAD、机体的抗感染作用在体液中主要是IgG,在血管中主要是IgME、唯一通过胎盘的Ig是IgG,初生婴儿从母乳中获得的Ig是SigA17.在血清中含量最高的Ig是(D)A、IgDB、IgMC、IgAD、IgGE、IgE18.关于IgM的叙述哪项是错误的?(D)A、活化补体的能力比IgG强B、是分子量最大的IgC、在机体的早期免疫防御中具有重要作用D、中和病毒和外***的作用比IgG强E、血清中IgM水平升高提示有近期感染19.胎儿宫内感染,脐带血中何种I***平升高?(B)A、IgEB、IgMC、IgGD、IgAE、IgD20.免疫接种后,首先产生的抗体通常是(C)A、IgGB、IgAC、IgMD、IgEE、IgD21.产妇初乳中含量最多的Ig是(A)A、SIgAB、IgGC、IgMD、IgDE、IgE22.分泌型IgA能抵抗蛋白酶的消化作用是由于(D)A、局部粘膜对它的保护作用B、它是二聚体C、有J链D、有分泌片E、以上都不是23.结合肥大细胞和嗜碱性粒细胞的Ig是(C)A、IgGB、IgMC、IgED、IgAE、IgD24.关于Ig的同种异型,哪项是错误的?(E)A、由于个体遗传基因不同,其产生抗体遗传标志不同B、同种异型反映在CH和CL上一个或数个氨基酸的差异C、免疫球蛋白的遗传标志是Gm、Am、Km和EmD、Gm、Am、Km和Em等分别由同一基因位点的不同等基因所控制E、不同型别的同种异型免疫球蛋白可同时存在于同一个体中25.胃蛋白酶可将一个IgG分子裂解为(D)A、两个Fab片段和一个Fc片段B、两个F(ab')2片段C、两个Fab和两个Fc片段D、一个F(ab')2片段和Fc'片段E、Fab2片段和Fc片段26.能使IgG分子水解为两个Fab段和一个Fc段的酶是(C)A、胃蛋白酶B、胰蛋白酶C、木瓜蛋白酶D、神经氨酸酶E、链激酶27.免疫球蛋白对异种动物的免疫原性主要表现在(B)A、Fab段B、Fc段C、F(ab')段D、V区E、Fd段28.IgE分子中能与肥大细胞上Fc段结合的功能区是(D)A、CLB、VLC、CH2D、CH4E、CH329.具有补体C1q结合点的Ig是(D)A、IgE和IgDB、IgA和IgGC、IgM和IgAD、IgG和IgME、IgM和IgE30.一个B细胞克隆产生的Ig,下列哪项是错误的?(D)A、只能是一种类别的IgB、重链抗原性完全相同C、亲和力相同D、可有不同的抗原结合特异性E、独特型相同31.关于SIgA,下列哪项是错误的?(D)A、有两个单体IgA,一个J链和一个分泌片组成B、存在于粘膜组织的分泌液中C、分泌片由粘膜上皮细胞产生D、单体IgA由淋巴结中浆细胞产生E、分泌片的功能是保护SIgA不被蛋白酶水解破坏32.Ig分子的Fab片段的功能是(D)A、通过胎盘B、激活补体C、趋化作用D、结合抗原E、结合细胞33.关于铰链区的组成,下列哪项是正确的?(C)A、含大量丙氨酸B、含大量亮氨酸C、含大量脯氨酸D、含大量赖氨酸E、含大量苯氨酸34.关于单克隆抗体,下列哪项是正确的?(C)A、通过类别转换而得到B、通过骨髓细胞而得到C、具有高度特异性D、具有识别多种抗原决定簇之特点E、不需要人工免疫35.关于独特型,下列哪项是错误的?(C)A、是Ig分子V区和T、B细胞表面抗原受体V区所具有的抗原特异性标志B、其决定簇由Ig超变区特有的氨基酸序列和构型所决定C、它与Ig分子和抗原结合特异性无关D、它和超变区的物质结构基础相同E、在一定条件下,其决定簇可刺激机体产生抗独特型抗体36.关于Ig,下列哪项是错误的?(C)A、根据同种型抗原决定簇的不同,可将Ig分为若干类,亚类,型和亚型.B、每个人体内均含有若干类型和亚型的IgC、抗兔IgG的抗体可以与人的IgG发生血清学反应D、在一个Ig单体分子上不可能同时出现?型和?型两种轻链E、?型和?型是根据Ig分子轻链恒定区肽链抗原特异性的不同来分类37.sIgA的结构组成为下列哪项?(C)A、?链、?链和J链B、?链、?链或?链和J链C、?链、?链或?链、J链和分泌片D、?链、?链、J链和分泌片E、?链、?链、J链和分泌片38.IgG分子中能与巨噬细胞上Fc受体结合的功能区是(D)A、CLB、VLC、CH2D、CH3E、CH139.分泌片的重要功能在于(D)A、增强免疫活性B、促进IgA分泌C、连接两个单体IgAD、保护IgA免受酶水解E、以上都不是40.人Ig分成五类的主要依据是(B)A、轻1
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免疫球蛋白(immunoglobulin，ig)是一组具有抗体活性的蛋白质，ig由浆细胞产生，主要存在于生物体血液和其他体液（包括组织液和外分泌液）中，约占血浆蛋白总量的20％；还可分布在b细胞表面。人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。免疫球蛋白可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。
免疫球蛋白 - 概述
免疫球蛋白
von&Behring&及其同事Kitasato&就发现白喉或破伤风毒素免疫动物后2可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素(antitoxin),随后引入抗体一词2来泛指抗毒素类物质。1937&年Tiselius&和Kabat&用电泳方法将血清蛋白分为白2蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现活性存在于从α到γ的这一广2泛区域（图4-1），但主要存在于γ区，故相当长一段时间内，抗体又被称为γ球2蛋白（丙种球蛋白）。1968&年和1972&年世界卫生组织和国际免疫学会联合会的2专门委员会先后决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名2为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。免疫球蛋白可分为分泌型（secreted&Ig，2SIg）和膜型（membrane&Ig,&mIg）。前者主要存在于血液及组织液中，具有抗体2的各种功能；后者构成B&细胞膜上的抗原受体。
免疫球蛋白(英文：immunoglobulin，ig)是一组具有抗体活性的，ig由浆细胞产生，主要存在于生物体和和其他体液（包括和）中，约占总量的20％；还可分布在b细胞表面。ig的结构具有不均一性，可分为不同的类型；多数ig具有，可以特异性识别和结合，并引发一系列效应。免疫球蛋白具有蛋白质的通性，能被多种裂解；在乙醇、或中性盐类中沉淀，常用50％饱和硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中提取抗体球蛋白。血清电泳时免疫球蛋白主要分布于γ区，因而以往曾称抗体为γ球蛋白。其实具抗体活性的球蛋白除存在于γ区外，也可延伸到β区，甚至α2区，这反映了抗体由不同细胞克隆产生的不均一性和结构的多样性。自从发现骨髓瘤患者尿中的本周蛋白是ig的轻链以后，对其氨基酸顺序的研究大大促进了对ig化学性质的了解。
免疫球蛋白 - 免疫球蛋白的相关症状
免疫球蛋白
（1）外分泌液血清骨髓瘤(MM)表现为仅有某一种Ig异常增高，而其他种明显降低或维持正常。其中以IgG；型MM最常见，血清中lgG含量可高达70g／L，IgA型次之，IgD型较少见，IgE型最为罕见。&
(2)巨球蛋白血症，是产生IgM的浆细胞恶性增生，血清中IgM可高达20g／L以上。
(3)一种或多种Ig水平减少：分为原发性或继发性的，前者属于遗传性，如瑞士丙种球蛋白缺乏症，选择性IgA、IgM缺乏症等。继发性缺损见于网状系统的恶性疾病、慢性淋巴细胞性白血病、病综合征、大面积烧伤烫伤患者、长期大剂量使用免疫抑制剂或放射线照射所致。lgD升高主要见于lgD型MM。流行性出血热、过敏性哮喘、特应性皮炎患者IgD升高。妊娠末期、吸烟者中IgD也可出现生理性升高。IgE升高常见于超敏反应性疾病，如、、枯草热、慢性荨麻疹，以及寄生虫感染、急慢性肝炎、药物所致的间质性肺炎、支气管肺曲菌病、类风湿性关节炎和IgE型MM等。
免疫球蛋白 - 基本结构
Porter等对IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。
免疫球蛋白分子基本结构示意图
（一）基本结构&
Ig单体由4条多肽链（2条相同的重链和2条相同的轻链）通过二硫键（-S-S-）连接而成，为“Y”字形结构。抗体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别被命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。&
1．轻链（light chain,L）
轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。
2．重链（heavy
chain,H链）由450～570个氨基酸残基组成，分子量约为50～70kD。不同的H链因氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和位置、含糖的种类和数量不同，其抗原性也不相同，可将其分为μ链、γ链、α链、δ链、ε链五类，这些H链与L链（κ链或λ链）组成的完整Ig分子分别称为IgM（μ）、IgG（γ）、IgA（α）、IgD（δ）和IgE（ε）。&
3．可变区和恒定区：免疫球蛋白近N端轻链的1/2区段与重链的1/4或1/5区段的氨基酸组成及排列顺序多变，称为可变区（variable&region,&V区）。近C端轻链的1/2区段与重链的3/4或4/5区段则比较恒定，称为恒定区（constant&region,&C区）。&
4．超变区和骨架区：在可变区中，某些特定位置的氨基酸残基显示更大的变异性，称为超变区（hypervariable&region,&HVR）或互补决定区（complementarity&determining&
region,&CDR）。可变区中氨基酸组成和排列顺序变化小的部分称为骨架区（framework&region,&FR），骨架区对维持HVR的空间结构具有重要作用。&
5．铰链区：Ig分子CH1和CH2之间的区域称为铰链区（hinge&region），含有大量脯氨酸和二硫键，富有弹性，可以自由伸展至180度。这种变构有利于与不同距离的抗原决定簇结合。铰链区对木瓜蛋白酶（papain）和胃蛋白酶（pepsin）敏感。IgM和IgE无铰链区。
（二）可变区和恒定区
通过对不同或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。
1．可变区（variable region,V区）
位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。
L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为（hypervariable
region,HVR）。在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为（fuamework
rugion）。VL中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining
regi-on,CDR）。VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic
determinants）主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
与表位结合高变区示意图（G表示相对保守的甘氨酸）
& 2．恒定区（constant region,C区）
位于L链靠近C端的1/2（约含105个氨基酸残基）和H链靠近C端的3/4区域或4/5区域（约从119位氨基酸至C末端）。H链每个功能区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二锍键连接的50～60个氨基酸残基组成的肽环。这个区域氨基酸的组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链中都比较恒定，如人抗白喉外毒素IgG与人抗破伤风外毒素的抗毒素IgG，它们的V区不相同，只能与相应的抗原发生特异性的结合，但其C区的结构是相同的，即具有相同的抗原性，应用马抗人IgG第二体（或称抗抗体）均能与这两种抗不同外毒素的抗体（IgG）发生结合反应。这是制备第二抗体，应用荧光、酶、同位毒等标记抗体的重要基础。
（三）功能区
Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区（domain）约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。
1．L链功能区　分为L链可变区（VL）和L链恒定区（CL）两功能区。
2．H链功能区　IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CH1、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。如要表示某一类免疫蛋白H链恒定区，可在C（表示恒定区）后加上相应重链名称（希腊字母）和恒定区的位置（阿拉伯数字），例如IgG重链CH1、CH2和CH3可分别用Cγ1、Cγ2和Cγ3来表示。
免疫球蛋白
IgL链和H链中V区或C区每个功能区各形成一个免疫球蛋白折叠（immunoglobulin fold,Ig
fold）,每个Ig折叠含有两个大致平行、由二硫连接的β片层结构（betapleated
sheets），每个β片层结构由3至5股反平行的多肽链组成。可变区中的高变区在Ig折叠的一侧形成高变区环（hypervariable
loops），是与抗原结合的位置。
3．功能区的作用
（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原决定簇（或表位）互补结合的部位。VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。单位Ig分子具有2个抗原结合位点（antigen-binding
site），二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位点。
（2）CL和CH上具有部分同种异型的遗传标记。
（3）CH2：IgGCH具有补体Clq结合点，能活化补体的经典活化途径。母体IgG借助CH2部分可通过胎盘主动传递到胎体内。
（4）CH3：IgGCH3具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞和NK细胞Fc段受体的功能。IgMCH3（或CH3因部分CH4）具有补体结合位点。IgE的Cε2和Cε3功能区与结合肥大细胞和嗜碱性粒细胞FCεRI有关。
分泌型IgA结构示意图
4．铰链区（hinge
region）铰链区不是一个独立的功能区，但它与其客观存在功能区有关。铰链区位于CH1和CH2之间。不同H链铰链区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4链的铰链区较短，只有10多个氨基酸残基；γ3和δ链的铰链区较长，约含60多个氨基酸残基，其中γ3铰链区含有14个半胱氨酸残基。铰链区包括H链间二硫键，该区富含脯氨酸，不形成α-螺旋，易发生伸展及一定程度的转动，当VL、VH与抗原结合时此氏发生扭曲，使抗体分子上两个抗原结合点更好地与两个抗原决定簇发生互补。由于CH2和CH3构型变化，显示出活化补体、结合组织细胞等生物学活性。铰链区对木瓜蛋白酶、胃蛋白酶敏感，当用这些蛋白酶水解免疫球蛋白分子时常此区发生裂解。IgM和IgE缺乏铰链区。
（四）J链和分泌成分
1．J链（joining chain）
存在于二聚体分泌型IgA和IgM中。J链分子量约为15kD，由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白，含有8个半胱氨酸残基，通过二硫键连接到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸。J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及在体内转运中的具有一定的作用。
2．分泌成分（secretory component,SC）　 又称分泌片（secretory
piece）,是分泌型IgA上的一个辅助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，由上皮细胞合成，以共价形式结合到Ig分子，并一起被分泌到粘膜表面。SC的存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有重要作用。
（五）单体、双体和五聚体
人分泌型IgA和分泌型IgM的局部产生示意图
1．单体 由一对L链和一对H链组成的基本结构，如IgG、IgD、IgE血清型IgA。
2．双体 由J链连接的两个单体，如分泌型IgA（secretory
IgA,SIgA)二聚体（或多聚体）IgA结合抗原的亲合力（avidity）要比单体IgA高。
由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。μ链Cys414（Cμ3）和Cys575(C端的尾部)对于IgM的多聚化极为重要。在J链存在下，通过两个邻近单体IgMμ链Cys之间以及J链与邻μ链Cys575之间形成二硫键组成五聚体。由粘膜下浆细胞所合成和分泌的IgM五聚体，与粘膜上皮细胞表面pIgR(poly-Ig
receptor,pIgR)结合，穿过粘膜上皮细胞到粘膜表面成为分泌型IgM(secretory IgM)。
（六）水解片段
1．木瓜蛋白酶（Papain）水解IgG分子可产生2个Fab段（fragment&of&antigen-binding,&抗原结合片段）和1个Fc段（fragment&crystalizable,&可结晶片段）。Fab片段包括完整的轻链和部分重链（VH和CH1功能区），该片段具有单价抗体活性，即只能与一个相应的抗原决定簇特异性结合。Fc片段相当于两条重链的CH2和CH3功能区，由二硫键连接。Fc段是抗体分子与效应分子或细胞相互作用的部位。&本瓜蛋白酶的水解片段
Porter等最早用木瓜蛋白酶（papain）水解兔IgG,从而区划获知了Ig四肽链的基本结构和功能。
（1）裂解部位：IgG铰链区H链链间二硫键近N端侧切断。
（2）裂解片段：共裂解为三个片段：①两个Fab段（抗原结合段，fragment of antigen
binding）,每个Fab段由一条完整的L
IgM结构示意图
链和一条约为1/2的H链组成，Fab段分子量为54kD。一个完整的Fab段可与抗原结合，表现为单价，但不能形成凝集或沉淀反应。Fab中约1/2H链部分称为Fd段，约含225个氨基酸残基，包括VH、CH1和部分铰链区。②一个Fc段（可结晶段，fragment
crystallizable）,由连接H链二硫键和近羧基端两条约1/2的H链所组成，分子量约50kD。Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段。
&2．胃蛋白酶的水解片段
Nisonoff等最早用胃蛋白酶（pepsin）裂解免疫球蛋白。
（1）裂解部位：铰链区H链链间二硫键近C端切断。
（2）裂解片段：
1）F（ab'）2：包括一对完整的L链和由相连一对略大于Fab中Fd的H链，称为Fd'，约含235个氨基酸残基，包括VH、VH1和铰链区。F（ab'）2具有双价抗体活性，与抗原结合可发生凝集和沉淀反应。双价的F（ab'）2与抗原结合的亲合力要大于单价的Fab。由于应用F（ab'）2时保持了结合相应抗原的生物学活性，又减少或避免了Fc段抗原性可能引起的副作用，因而在生物制品中有较大的实际应用价值。
虽然F（ab'）2与抗原结合特性方面同完整的Ig分子一样，但由于缺乏Ig中部分，因此不具备固定补体以及与细胞膜表面Fc受体结合的功能。F（ab'）2经还原等处理后，H链间的二硫可发生断裂而形成两个相同的Fab'片段。
2）Fc'可继续被胃蛋白酶水解成更小的片段，失去其生物学活性。
免疫球蛋白 - 免疫球蛋白分子的功能
Ig是体液免疫应答中发挥免疫功能最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的。　　
（一）特异性结合抗原　　
Ig最显著的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合，如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区（尤其是V区中的高变区）的空间构成所决定的。Ig的抗原结合点由L链和H链超变区组成，与相应抗原上的表位互补，借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合，这种结合是可逆的，并受到pH、温度和电解浓度的影响。在某些情况下，由于不同抗原分子上有相同的抗原决定簇，或有相似的抗原决定簇，一种抗体可与两种以上的抗原发生反应，此称为交叉反应（cross
reaction）。　　
抗体分子可有单体、双体和五聚体，因此结合抗原决定簇的数目（结合价）也不相同。Fab段为单价，不能产生和。F（ab'）2和单体Ig（如IgG、IgD、IgE）为双价。双体分泌型IgA有4价。五聚体IgM理论上应为10价，但实际上由于立体构型的空间位阻，一般只有5个结合点可结合抗原。　　B细胞表面Ig(SmIg)是特异性识别抗原的受体，成熟B细胞主要表达SmIgM和SmIgD，同一B细胞克隆表达不同类SmIg其识别抗原的特异性是相同的。　　
（二）活化补体　
1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体。当抗体与相应抗原结合后，IgG的CH2和IgM的CH3暴露出结合C
lq的补体结合点，开始活化补体。由于Clq6个亚单位中一般需要2个C端的球与补体结合点结合后才能依次活化Clr和Cls，因此IgG活化补体需要一定的浓度，以保证两个相邻的IgG单体同时与1个Clq分子的两个亚单位结合。当Clq一个C端球部结合IgG时亲和力则很低，Kd为10-4M，当Clq两个或两个以上球部结合两个或多个IgG分时，亲合力增高Kd为10-8M。IgG与Clq结合点位于CH2功能区中最后一个β折叠股318～322位氨基酸残基（Glu-x-Lys-x-Lys）。IgM倍以上。人类天然的抗A和抗B血型抗体为IgM，血型不符合引韦的输血反应发生快而且严重。
　　2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体。　　
（三）结合Fc受体　
抗体的调理吞噬作用
不同细胞表面具有不同Ig的Fc受体，分别用FcγR、FcεR、FcαR等来表示。当Ig与相应抗原结合后，由于构型的改变，其Fc段可与具有相应受体的细胞结合。IgE抗体由于其Fc段结构特点，可在游离情况下与有相应受体的细胞（如、）结合，称为亲细胞抗体（cytophilic
antibody）。抗体与Fc受体结合可发挥不同的生物学作用。1．介导I型变态反应变应原刺激机体产生的IgE可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞表面IgE高亲力受体细胞脱颗粒，释放组胺，合成由细胞FcεRI结合。当相同的变应原再次进入机体时，可与已固定在细胞膜上的IgE结合，刺激细胞脱颗粒，释放组受，合成由细胞脂质来源的介质如白三烯、前列腺素、血小板活化因子等，引起Ⅰ型变态反应。　　
&2．调理吞噬作用
调理作用（opsonization）是指抗体、补体C3b、C4b等调理素(opsonin)促进吞噬细菌等颗粒性抗原。由于补体对热不稳定，因此又称为热不稳定调理素（heat-labile
opsonin）。抗体又称热稳定调理素（heat-stable
opsonin）。补体与抗体同时发挥调理吞噬作用，称为联合调理作用。中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞具有高亲和力或低亲和力的FcγRI（CD64）和FcγRⅡ（CD32），IgG尤其是人IgG1和IgG3亚类对于调理吞噬起主要作用。嗜酸性粒细胞具有亲和力FcγRⅡ，IgE与相应抗原结合后可促进嗜酸性粒细胞的吞噬作用。抗体的调理机制一般认为是：①抗体在抗原颗粒和吞噬细胞之间“搭桥”，从而加强了吞噬细胞的吞噬作用；②抗体与相应颗粒性抗原结合后，改变抗原表面电荷，降低吞噬细胞与抗原之间的静电斥力；③抗体可中和某些细菌表面的抗吞噬物质如肺炎双球菌的荚膜，使吞噬细胞易于吞噬；④吞噬细胞FcR结合抗原抗体复合物，吞噬细胞可被活化。
3．发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用
当IgG抗体与带有相应抗原的靶细胞结合后，可与有FcγR的中性粒细胞、单核细胞、巨噬细胞、NK细胞等效应细胞结合，发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（antibodydependent
cell-mediated
cytotoxicity,ADCC）。目前已知。NK细胞发挥ADCC效应主要是通过其膜表面低亲和力FcγRⅢ（CD16）所介导的，IgG不仅起到连接靶细胞和效应细胞的作用，同时还刺激NK细胞合成和分泌肿瘤坏死因子和γ干扰素等细胞因子，并释放颗粒，溶解靶细胞。嗜酸性粒细胞发挥ADCC作用是通过其FcεRⅡ和FcαR介导的，嗜酸性粒细胞可脱颗粒释放碱性蛋白等，在杀伤寄生虫如蠕虫中发挥重要作用。
抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（ADCC）
此外，人IgGFc段能非特异地与葡萄菌A蛋白（staphylococcus
proteinA,SPA)结合，应用SPA可纯化IgG等抗体，或代替第二抗体用于标记技术。
（四）通过胎盘
在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中。IgG的这种功能与IgGFc片段结构有关，如切除Fc段后所剩余的Fab并不能通过胎盘。IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然被动免疫，对于新生儿抗感染有重要作用。
免疫球蛋白 - 类型
免疫球蛋白具有双重特性,&可具有抗体活性和免疫原性（抗原物质）。根据其抗原特异性，可将免疫球蛋白分为同种型、同种异型和独特型。Ig本身具有抗原性，将Ig作为免疫原免疫异种动物、同种异体或在自身体内可引起不同程度的免疫性。根据IgI不同抗原决定簇存在的不同部位以及在异种、同种异体或自体中产生免疫反应的差别，可把Ig的抗原性分为同种型、同种异型和独特型第三种不同抗原决定簇。
（一）同种型
同种型（isotype）是指同一种属内所有个体共有的Ig抗原特异性的标记，要异种体内可诱导产生相应的抗体，换句话说，同种型抗原特异性因种属（specics）而异。同种型的抗原性位于CH和CLH
，同种型主要包括Ig的类、亚类，型和亚型。其抗原决定簇主要存在于Ig的C区。同种型主要包括类、亚类、型、亚型。按类划分，Ig可分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类，IgG又可分为IgG1、IgG2、IgG3、IgG4四个亚类，IgA又可分为IgA1和IgA2两个亚类。&
1．免疫球蛋的类和亚类（classes and subclasses）
(1)类：决定Ig不同类的抗原性差异存在于H链的恒定区（CH）。根据CH抗原性的差异（即氨基酸组成、排列、构型、二硫键等不同）H链可分为μ、γ、α、δ和ε五类，不同H链与L链组成完整Ig的分子别为IgM、IgA、IgD和IgE。在基因水平上，不同类的H链恒定区的是由不同的恒定区基因片段所编码。不同类Ig在理化性质及生物学功能上可有较大差异。
（2）亚类：同一类Ig中由于铰链区氨基酸组成和二硫键数目的差异，可分为不同的亚类，亚类间抗原性的差异要小于不同类之间的差异。目前已发现人的α重链有α1和α2两个亚类，分别与L链组成IgA1和IgA2。γ重链有4个亚类，但命名为IgG1、IgG2a、IgG2b和IgG3。IgM、IgD和IgG，目前尚未发现存在不同的亚类。Ig不同亚类也是由不同的恒定区基因片段编码。
2．免疫球蛋白的型和亚型（types and subtypes）
（1）型：决定Ig型的抗原性差异存在于L链的恒定区（CL），根据CL抗原性的差异（氨基酸的组成、排列和构型的不同）分为κ和λ轻链之比约为2：1；而在小鼠，97%轻链为κ型，λ型只占3%左右。
（2）亚型：根据λ轻链恒定区（C2）个别氨基酸的差异又可分λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型。λ1和λ2在λ轻链190位氨基酸的分别为亮氨酸和精氨酸，λ3和λ4在第154氨基酸分别为某氨酸和丝氨酸。
免疫球蛋白多聚体结构
（二）同种异型
同种异型（allotype）是指同一种属不同个体间的Ig分子抗原性的不同，在同种异体间免疫可诱导免疫反应。同种异型抗原性的差别往往只有一个或几个氨基酸残基的不同，可能是由于编码Ig的结构基因发生点突变所致，并被稳定地遗传下来，因此Ig同种异型可作为一种遗传标记（genetic
markers），这种标记主要分布在CH和CL上。
1．γ链上的同种异型
γ1、γ2γ3和λ4重链上均存在有同种异型标记，目前已发现：Glma、x、f、z；G2G3mgl、g5、b0、b1、b3、b4、b5、c3、c5、s、t、u、v；G4m4a、4b。共20种左右。其中G表示λ链，1、2、3或4表示亚类λ1、λ2、λ3和λ4，m代表标记（marker）。
除Glmf和z位于IgG1分子的Cγ1区外，其余的Gm均位于Fc部位。一条γ链可能同时具有一个以上的Gm标志，如白种人常常在γ1H链Cγ1区有G1mz,Fc部位有G1ma。由于人第14号染色体编码四种IgG亚类的C区基因Cγ1、Cγ2、Cγ3和Cγ4是密切连锁的，因此IgGH链各亚类Gm标记可作为间倍体（haplotype）遗传给子代。
2．α链上的同种异型
α2H链已发现有A2m1和A2m2两种。A2m1在411、428、458和467位氨酸上分别为苯丙氨酸、天冬氨酸、亮氨酸、缬氨酸；A2m2则分别为苏氨酸、谷氨酸、异亮氨酸和丙氨酸。α1H链上尚未发现有同种异型存在。
3．ε链上的同种异型目前只发现Em1一种同种异型。
4．κ链上的同种异型
旧称为Inv,现分为Km1、2和3。Km1在153位和191位氨基酸上分别为缬氨酸和亮氨酸，Km2分别为丙氨酸和亮氨酸，Km3分别为丙氨和缬氨酸。λ轻链上尚未发现有同种异型。
（三）独特型
独特型（idiotype）为每一种特异性IgV区上的抗原特异性。不同抗体形成细胞克隆所产生的IgV区具有与其客观存在抗体V区不同的抗原性，这是由可变区中成其是超变区的氨基酸组成、排列和构型所决定的。所以，在单一个体内所存在的独特型数量相当大，可达107以上。独特型的抗原决定簇称为独特位（idiotope）,可在异种、同种异体以及自身体内诱产生相应在的抗体，称为抗独特型抗体（antiidiotypic
antibody,αI d），独特型和抗独型抗体可形成复杂的免疫调节中占有得要地位。
免疫球蛋白 - 免疫球蛋白分子的超家族
应用DNA序列分析和X晶体衍射分析等研究表明，许多细胞膜表面和机体某些蛋白质分子，其多肽链折叠方式与Ig折叠相似，在DNA水平和氨基酸序列上与IgV区或C区有较高的同源性，它们可能从同一原始祖先基因（primodial
ancestral gene）经复制和突变衍生而来。编码这些多肽链的基因称为免疫球蛋白基因超家族（immunoglobulin
gene superfamily）,这一基因超家族所编码的产物称为免疫球蛋白超家族（immunogloblin
superfamily,IGSF）。
（一）免疫球蛋白超家族的组成
由于细胞表面标记、单克隆抗体以及基因工程研究的进展，近年来发现属于IGSF的成员已达近百种，主要包括T细胞、B细胞抗原识别受体和信号传导分子，MHC及相关分子，Ig受体，某些细胞因子受体，神经系统功能相关分子，以及部分白细胞分化抗原（CD）。
（二）免疫球蛋白超家族的特点
1．IGSF的结构特点
IGSF的成员均含有1～7个Ig样功能区，第个Ig样功能区约含100（70～110）个氨基酸残基，功能区的二级结构是由3～5个股反平行β折叠股各自形成两个平行β片层的平面（anti-paralle
β-pleated
sheet）,每个反平行β折叠股由5～10个氨基酸基组成，β片层内侧的疏水性氨基酸起到稳定Ig折叠的作用，大多数功能区内有一个二硫键，垂直连接两个β片层，形成二硫键的两个半胱氨酸间有55～75个氨基酸残基，使之成为一个球形结构，肽链的这种折叠方式称为免疫球蛋折叠（Ig
根据IGSF功能区中Ig折叠方式、两个半胱氨酸之间氨基酸残基的数目以及与IgV区或C区同源性的程度，IGSF功能区可分为V组、C1组和C2组。
人Ig轻链（λ）多肽折叠示意图
（1）V组：V组功能区的两个半胱氨酸之间含65～75个氨基酸残基，有9个反平行β折叠股，如IgH链和L链V区，TCRα、β、γ、δ链V区，CD4v区，CD8α、β链V区，Thy-1,pIgR和分泌成分（SC）N端四个功能区，CEAN端第一个功能区，PDGFR靠近胞膜的功能区等。
（2）C1组：又称C组。C1组功能区二个半胱氨酸之间约含50～60个氨基酸残基，有7个β折叠股，如IgH链和L链C区（γ、δ和α链的CH1～CH3或μ和ε链的CH1～CH4），TCRα、β、γ、δ链C区，MHc
Ⅰ类分子重链α3功能区，β2M，MHCⅡ类分子α2和β2功能区，CD1、Qa和TL靠近胞膜功能区等。
（3）C2组：又称H组。C2组功能区的氨基酸排列的顺序类似V组，但形成二硫键的两个半胱氨酸之间所含氨基酸残基数约为50～60，有7个β折叠股，这种结构介于V组和C1组之间，如CD3γ、δ和ε链，CD2和LFA-3（CD58），pIgR靠近胞膜功能区，FcγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ、FcεRⅠα链、FcαR，ICAM-1，CEA第2至7个功能区，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、SCFR。PDGFR第1至4功能区，以及N-CAM、CD22、CD48分子等。
2-12免疫球蛋白超家族V组、C1组和C2组结构模式图
2．IGSF功能特点 IGSF的功能是以识别为基础，因此又称为识别球蛋白超家族（cognoglobulin
superfamily）。IGSF很可能最起源于原始的具有粘功能的基因，通过复制和突变衍生形成了识别抗原、细胞因子受体、IgFc段受体、细胞间粘附分子以及病毒受体等不同的功能区。IGSF识别的基本方式有以下几种。
（1）IGSF和IGSF相互识别：①同嗜性相互作用（heterophilic
interaction）如相同神经细胞粘附分子（N-CAM）之间的相互识别，血小板内皮细胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互识别；②异嗜性相互作用（　heterophilic
interaction）,如CD2与LFA-3，CD4与MHCⅡ类分子的单态部分（α2和β2），CD8与MHCⅠ类分子的单态部分（α3），poly
IgR与多聚Ig,FcγRⅠ (CD64)、FcγRⅡ(CD32)、FcγRⅢ（CD16）与IgG Fc 段，FcγRⅠ与Ige
Fc段，FcαR（CD89）与IgA Fc段，CD28与B7/BB1（CD80）等之间的相互识别。
（2）IGSF和结合素（integrin）相互识别：如ICAM-1（CD54）、ICAM-2（CD102）与LFA-1（CD11a/CD18），VCAM-1（CD106）与VLA-4（CD49d/CD29）之间的相互作用。
（3）IGSF和其它分子的相互识别：包括TCR识别MHCⅠ类或Ⅱ类分子与抗原复合物，细胞因子受体识细胞因子等。
免疫球蛋白 - 免疫球蛋白应用
免疫球蛋白功能局限
1、丙种球蛋白注入人体后产生的免疫力是被动给予的，不是自身主动产生的，一般2周就被排泄，之后体内丙种球蛋白的含量又恢复到原来水平，要长期保持体内所含丙种球蛋白的高水平，就必须每隔2周注射1次。
2、应用丙种球蛋白有一定的适应症，因为该药随所含抗体量的不同而预防效果各异。普通的丙种球蛋白主要用于预防麻疹、甲肝、流行性腮腺炎等，想用丙种球蛋白来预防各种疾病是不可能的。
3、如果反复注射丙种球蛋白，因其本身可作为抗原，刺激人体产生一种对抗丙种球蛋白的抗体，即抗抗体，一旦再注射丙种球蛋白，就会被抗抗中和，不能发挥其抗病作用。
4、人体自身能够合成丙种球蛋白，如经常使用外来药品，就会抑制自身抗体的产生，从而降低机体的抗病能力。
5、由于丙种球蛋白是血液制品，万一在来源上把关不严，反而造成血源污染，使健康人体传染上疾病，况且对人体来说，外来的丙种球蛋白毕竟是“异物”，个别人注射后可能会引起过敏反应。
因此，把丙种球蛋白作为强化剂、补药来使用是没有科学根据的，想通过反复注射该药来长期预防疾病、增强体质也是不可能的。
免疫球蛋白的在运动中的应用
一般认为，运动强度是淋巴B细胞分泌功能改变的首要因素，如强度过小或时间不长，则不会引起抗体水平的变化。
实验表明，5min 强度的上下楼梯跑后，B细胞不会发生显著的改变。长期有氧训练会引起机体IgG、IgA、IgM
水平提高，机体免疫功能增强。每周参加3 次锻炼者，血清IgG 含量比每周锻炼1次者高。
但是长时间的或高强度的运动对于身体免疫力反而有着不利的影响。长时间高强度运动导致免疫抑制反应，增加急性传染病的易感源，降低机体抗感染的免疫机能。持续的大运动量训练可使运动员血清出现免疫抑制蛋白，其分子量为140KD，说明免疫抑制蛋白在运动与免疫的调节中发挥着作用；Tvede
用溶血空斑法检测抗体部分细胞（B 细胞），发现降低，但偶尔几次剧烈运动对主要免疫球蛋白IgG
的浓度基本上无影响，过度训练也仅引起轻微的降低，主要表现在淋巴细胞的数量及免疫球蛋白的水平下降，这种免疫球蛋白的降低随着运动训练负荷的增加而显著加剧。
免疫球蛋白 - 免疫球蛋白与疾病
所有的抗体是Ig，但Ig并不都是抗体。Ig的两个重要特征是特异性和多样性。它们是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起免疫反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。另一方面，免疫球蛋白有时也有致病作用。临床上的过敏症状如花粉引起的支气管痉挛，青霉素导致全身过敏反应，皮肤荨麻疹（俗称风疹块）等都是由免疫球蛋白制剂能增强人体抗病毒的能力，可作药用。如注射人血清或人胎盘中提取的丙种球蛋白制剂可防治麻疹、传染性肝炎等传染病。Ig是一个多藣有分子：
（1）可结合抗原；
（2）可作为抗原诱发抗体的产生；
（3）可激发一系列如补体激活、吞吐噬调理、信号传导等次级反应。各种特异性Ig已被广泛应用于临床疾病的预防、治疗和诊断。例如，IgM是体液免疫应答首先产生的Ig。SIgA是机体黏膜防御感染的重要因素。IgE是同速发型过敏反应发生有关的Ig。IgD以膜结合形式存在于B细胞，在B细胞分化发育中起重调节有作用。
免疫球蛋白 - 免疫球蛋白副作用
1.疫苗可能接种失败，给母肾的功能增加压力。
2.可能会使乙肝病毒发生变异，给治疗带来困难。
3.可能会形成抗原抗体复合物，有潜在危险。
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