50生化答疑库1
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生物化学答疑库；1.糖类化合物有哪些生物学功能？；2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象？；3.什么是糖蛋白？有何生物学功能？；4.纤维素和糖原都是由D-葡萄糖经1→4连接的大；5.天然脂肪酸在结构上有哪些共同特点；6.为什么多不饱和脂肪酸容易受到脂质过氧化？；7.人和动物体内胆固醇可能转变为哪些具有重要生理；8.判断氨基酸所带的净电荷，用pI-pH比pH-；9.甘
生物化学答疑库1.糖类化合物有哪些生物学功能？2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象？3.什么是糖蛋白？有何生物学功能？4.纤维素和糖原都是由D-葡萄糖经1→4连接的大分子，相对分子质量相当，是什么结构特点造成它们的物理性质和生物学功能上有很大的差异？5.天然脂肪酸在结构上有哪些共同特点6.为什么多不饱和脂肪酸容易受到脂质过氧化？7.人和动物体内胆固醇可能转变为哪些具有重要生理意义的类固醇物质？8.判断氨基酸所带的净电荷，用pI-pH比pH-pI更好，为什么？9.甘氨酸是乙酸甲基上的氢被氨基取代生成的，为什么乙酸羧基的pKa是4.75，而甘氨酸羧基的pKa是2.34？10.（1）Ala，Ser，Phe，Leu，Arg，Asp，Lys 和His的混合液中pH3.9进行纸电泳，哪些向阳极移动？哪些向阴极移动？（2）为什么带相同净电荷的氨基酸如Gly和Leu在纸电泳时迁移率会稍有差别？11.（1）由20种氨基酸组成的20肽，若每种氨基酸残基在肽链中只能出现1次，有可能形成多少种不同的肽链？（2）由20种氨基酸组成的20肽，若在肽链的任一位置20种氨基酸出现的概率相等，有可能形成多少种不同的肽链？12.在大多数氨基酸中， -COOH的pKa都接近2.0， -NH 的pKa都接近9.0。但是，在肽链中， -COOH的pKa为3.8，而 -NH3＋ 的pKa值为7.8。你能解释这种差别吗？13. -螺旋的稳定性不仅取决于肽链内部的氢键，而且还与氨基酸侧链的性质相关。室温下，在溶液中下列多聚氨基酸哪些能形成 螺旋？哪些能形成其他有规则的结构？哪些能形成无规则的结构？并说明其理由。（1）多聚亮氨酸pH7.0；（2）多聚异亮氨酸pH7.0；(3) 多聚精氨酸pH7.0；(4) 多聚精氨酸pH13.0；（5）多聚谷氨酸pH1.5； (6) 多聚苏氨酸pH7.0； (7) 多聚羟脯氨酸pH7.0.14.球蛋白的相对分子质量增加时，亲水残基和疏水残基的相对比例会发生什么变化？15.血红蛋白 亚基和 亚基的空间结构均与肌红蛋白相似，但肌红蛋白中的不少亲水残基在血红蛋白中被疏水残基取代了，这种现象能说明什么问题。16.简述蛋白质溶液的稳定因素，和实验室沉淀蛋白质的常用方法。17.（1）除共价键外，维持蛋白质结构的主要非共价键有哪几种？（2）有人说蛋白质组学比基因组学研究更具挑战性，请从蛋白质分子和DNA分子的复杂性和研究难度来说明这一观点。18.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。19.胎儿血红蛋白（Hb F）在相当于成年人血红蛋白（Hb A） 链143残基位置含有Ser,而成年人 链的这个位置是具阳离子的His残基。残基143面向 亚基之间的中央空隙。（1）为什么2，3-二磷酸甘油酸（2，3-BPG）同脱氧Hb A的结合比同脱氧Hb F更牢固？（2）Hb F对2，3-BPG低亲和力如何影响到Hb F对氧的亲和力？这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义。20.蛋白质变性后，其性质有哪些变化？21.为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。（1）在低pH值时沉淀。（2）当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。（3）在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。（4）加热时沉淀。（5）加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，导致溶解度的减小。（6）如果加入一种非极性强的溶剂。使介电常数大大地下降会导致变性。22.凝胶过滤和SDS-PAGE 均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越快？23.一种蛋白质的混合物在pH6的DEAE-纤维素柱中被分离，用pH6稀盐缓冲液可以洗脱C，用pH6的高盐缓冲液，B和A依次被洗脱，用凝胶过滤测定得A的Mr 是240000，B的Mr是120000，C的Mr是60000。但SDS-PAGE只发现一条带。请分析实验结果。24.简述酶与一般化学催化剂的共性及其特性？25.Vmax与米氏常数可以通过作图法求得，试比较v-[S]图，双倒数图，v-v/[S]作图，[S]/v-[S]作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点？27.在很多酶的活性中心均有His残基参与，为什么？-答案28.试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。29.阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心？30.影响酶反应效率的因素有哪些?它们是如何起作用的?31.辅基和辅酶在催化反应中起什么作用？它们有何不同？32.哪些因素影响酶的活性？酶宜如何保存？33.某酶的化学修饰实验表明，Glu和Lys残基是这个酶活性所必需的两个残基。根据pH对酶活性影响研究揭示，该酶的最大催化活性的pH近中性。请你说明这个酶的活性部位的Glu和Lys残基在酶促反应中的作用，并予以解释。34.某物质能可逆抑制琥珀酸脱氢酶的活性，但不知道该抑制剂属何种抑制剂。你将如何证实该物质是什么类型抑制剂。35.胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶同属丝氨酸蛋白酶类，具有相同的电荷转接系统，当胰蛋白酶102位的Asp突变为Ala时将对该酶（1）与底物的结合和（2）对底物的催化有什么影响？36.当抑制剂能选择性地和不可逆地与酶的活性部位的残基结合，从而能帮助鉴别酶时，这类抑制剂就可以称为亲和标记试剂。已知TPCK是胰凝乳蛋白酶的亲和标记试剂，它通过使蛋白质His烷基化而使其失活。（1）为胰蛋白酶设计一个类似TPCK的亲和标记试剂还可以用于什么蛋白质？37. 酶的疏水环境对酶促反应有何意义？38.同工酶形成的机制是什么？同工酶研究有哪些应用？39.一个双螺旋DNA分子中有一条链的成分[A]=0.30，[G]=0.24，（1）请推测这一条链上的[T]，[C]的情况。（2）互补链的[A]，[G]，[T]和[C]的情况。40.如何看待RNA功能的多样性?41.如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4×109个碱基对。试计算人体DNA的总长度是多少？是太阳-地球之间距离（2.2×109公里）的多少倍？已知双链DNA每1000个核苷酸重1×10-18g，求人体的DNA的总质量。42.为什么说碱基堆积作用是一种重要的稳定双螺结构的力？43.（a）计算相对分子质量为3 × 107的双股DNA分子的长度；（b）这种DNA一分子占有的体积是多少？（c）这种DNA一分子含多少圈螺旋?44.如何区分相对分子质量相同的单链DNA与单链RNA？45.什么是DNA变性？DNA变性后理化性有何变化？46.组成RNA的核苷酸也是以３′,５′-磷酸二酯键彼此连接起来。尽管RNA分子中的核糖还有2′羟基，但为什么不形成２′,５′－磷酸二酯键？47.何谓Tm？影响Tm大小的因素有哪些？在实验中如何计算Tm值？48.什么是核酸杂交？有何应用价值？49.超螺旋的生物学意义有哪些?50.DNA双螺旋模型的主要特征是，一条链上的碱基与另一条链上的碱基在同一个平面上配对。Watson和Crick提出，腺嘌呤只与胸嘧啶配对，鸟嘌呤只与胞嘧啶配对。出于什么样的结构考虑，使他们确定这样的配对方案?51.如果降低介质的离于强度会对双螺旋DNA的解链曲线有何影响?如果向介质加入少量的乙醇呢?52.为什么相同相对分子质量的线状DNA比共价闭合的环状DNA能结合更多的溴乙锭？如何利用这一点在氯化铯梯度中分离这两种DNA？为什么共价闭环DNA在含溴乙锭的介质中的沉降速度随溴乙锭的浓度增加出现近似U形的变化？53.以B族维生素与辅酶的关系，说明B族维生素在代谢中的重要作用。54.维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症？55.为什么缺乏叶酸和维生素B12可引起巨幼红细胞性贫血？56.简述维生素C的生化作用。57.试述G蛋白参与信号传递在细胞代谢调节中的意义。58.简述cAMP的生成过程及作用机制。59.介绍两条Ca++介导的信号传导途径。60.腺苷酸环化酶所催化的反应如下： ATP→cAMP +PPi，其平衡常数Keq=0.065，如果ATP水解成AMP + PPi，△Go′=-33.44 kJ/mol，试计算cAMP水解成AMP的△Go′是多少？61.在25℃，pH为7.0的条件下，向浓度为0.1mol/L的葡萄糖-6-磷酸溶液加入磷酸葡萄糖变位酶以催化葡萄糖-6-磷酸→葡萄糖-1-磷酸的反应，反应的△Go′为 +7.5kJ/mol，求反应后葡萄糖-6-磷酸和葡萄糖-1-磷酸的最终浓度是多少？62.计算1摩尔葡萄糖在肝脏细胞中彻底氧化成CO2和H2O，可产生多少摩尔ATP？如果有鱼藤酮存在，理论上又可产生多少摩尔ATP？63.试比较电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂、和氧化磷酸化作用解偶联剂对生物氧化作用的影响。64.在一个具有完全细胞功能的哺乳动物肝脏细胞匀浆体系中，当1摩尔下列底物完全氧化成CO2和H2O时，能产生多少 ATP？①乳酸； ② 柠檬酸； ③磷酸稀醇式丙酮酸。65.从ATP的结构特点说明其在机体细胞能量传递中的作用。66.分离的完整线粒体悬浮液中有过量的ADP、O2和谷氨酸，谷氨酸在线粒体基质中可产生NADH和FADH2，如果在该体系中加入下列物质，会对氧的消耗和ATP的合成产生什么影响？(1) 二硝基苯酚，(2)二硝基苯酚，同时加入HCN，(3)加入寡霉素，然后加入二硝基苯酚。67.葡萄糖分子的第二位用14C标记，在有氧情况下进行彻底氧化。问经过几轮三羧酸循环，该同位素碳可作为CO2释放？68.糖酵解和糖异生作用中各有三个可能产生无效循环的位点，这三个位点在两条途径中分别由什么酶来催化？以两条途径中果糖-6-磷酸与果糖-1,6-二磷酸之间的转变为例说明细胞是如何避免无效循环的。69.已知磷酸稀醇式丙酮酸转变成丙酮酸时，△G0'为31.38 kJ/mol，计算在标准状况下，当[ATP]/[ADP]=10时， 磷酸稀醇式丙酮酸和丙酮酸的浓度比。70.计算由2摩尔丙酮酸转化成1摩尔葡萄糖需要提供多少摩尔的高能磷酸化合物？71.简要说明甘油彻底氧化成CO2和H2O的过程，并计算1摩尔甘油彻底氧化成CO2和H2O净生成多少摩尔的ATP？72.简述血糖的来源和去路，人体如何维持血糖水平的恒定？73.在EMP途径中，磷酸果糖激酶受ATP的反馈抑制，而ATP却又是磷酸果糖激酶的一种底物，试问为什么在这种情况下并不使酶失去效用？74.在充分光照下，25℃，pH值7的离体叶绿体中，ATP、ADP和Pi的稳态浓度分别为3mmol/L、0.1 mmol/L、10 mmol/L。问（a）在这些条件下，合成ATP反应的△G是多少？（b）在此叶绿体中光诱导的电子传递提供ATP合成所需的能量（通过质子电动势），在这些条件下合成1摩尔ATP所需的最小电势差（△E0′）是多少？假设每产生1摩尔ATP要求2摩尔电子（2e-）通过电子传递链。75.说明knoop的经典实验对脂肪酸氧化得到的结论。比较他的假说与现代β-氧化学说的异同。76.计算一分子硬脂酸彻底氧化成CO2和H2O，产生的ATP分子数，并计算每克硬脂酸彻底氧化产生的自由能。77.试从脂类代谢紊乱角度分析酮症、“脂肪肝”和动脉粥样硬化的发病原因。（复旦大学2000年考研题）78.说明真核生物体内脂肪酸合酶的结构与功能。79.脂肪酸氧化和脂肪酸的合成是如何协同调控的?80.试比较脂肪酸合成和脂肪酸β-氧化的异同。81.血浆脂蛋白有哪几类?并说明各自的来源、化学组成特点和主要生理功能。82.乙酰CoA羧化酶在脂肪酸合成中起调控作用，试述其调控机制。83.简述载脂蛋白（即apo1ipoprotein）的分类、组成特点及其主要功能。84.简述影响和调节胆固醇合成的主要因素。85.丙氨酸、乳酸和丙酮酸具有相似的结构，通过计算说明在肝脏组织中，等摩尔的丙氨酸、乳酸和丙酮酸完全氧化，哪种物质产能更高？（南开大学2002考研题）86.在氨基酸的生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间物有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？87.尿素循环和三羧酸循环之间有哪些联系？88.谷氨酸经转氨基作用生成α-酮戊二酸，试问1摩尔谷氨酸彻底氧化成CO2和H2O共生成多少摩尔的ATP？并简要解释其氧化产能途经。89.单克隆抗体是通过杂交瘤技术制备的。杂交瘤细胞是经抗原免疫的B细胞和肿瘤细胞的融合细胞。为便于筛选融合细胞，选用次黄嘌呤磷酸核糖转移酶缺陷（HGPRT-）的肿瘤细胞和正常B细胞融合后在HAT（次黄嘌呤、氨甲蝶呤、胞苷）选择培养基中培养，此时只有融合细胞才能生长和繁殖。请解释选择原理。90.怎样确定双向复制是DNA复制的主要方式，以及某些生物的DNA采取单向复制？91.DNA复制需要RNA引物的证据有哪些？92.已知大肠杆菌长度为1100μm，它的复制是在一世代大约40分钟内通过一个复制叉完成的，试求其复制体的链增长速度。93.若使15N标记的大肠杆菌在14N培养基中生长三代，提取DNA，并用平衡沉降法测定DNA密度，其14N-DNA分子与14N－15N杂合DNA分子之比应为多少？94.DNA和RNA各有几种合成方式，各由什么酶催化新链的合成？95.真核生物DNA聚合酶有哪几种？它们的主要功能是什么？96.要说明原核生物的转录过程。97.原核生物RNA聚合酶是如何找到启动子的？真核生物RNA聚合酶与之相比有何异同？98.真核生物三类启动子各有何结构特点？99.细胞内至少要有几种tRNA才能识别64个密码子？100.什么是无细胞翻译系统，一个无细胞翻译系统需要哪些基本成分？常用的无细胞翻译系统有哪些？101.简述原核细胞和真核生物蛋白质合成的主要区别（青岛海洋大学2001年考研题）。102.在原核细胞中高效表达真核细胞的基因要注意哪些问题？103.论述遗传密码的特点。104.一基因的编码序列中发生了一个碱基的突变，那么这个基因的表达产物在结构上、功能上可能发生哪些改变？
105.如果mRNA上的阅读框已被确定，它将只编码一种多肽的氨基酸顺序。从一蛋白质的已知氨基酸顺序，是否能确定唯一的一种mRNA的核苷酸序列？为什么？106.如果E.Coli 染色体DNA的75%可用来编码蛋白质，假定蛋白质的平均相对分子质量为60000，以三个碱基编码一个氨基酸计算，（1）若该染色体DNA大约能编码2000种蛋白质，求该染色体DNA的长度？（2）该染色体DNA的相对分子质量大约是多少？（氨基酸残基的平均相对分子质量是120，核苷酸对的平均相对分子质量是640）。107.原核生物与真核生物翻译起始阶段有何异同？108.原核生物的肽链延长需要哪三种蛋白质因子参与？它们各自有何功能？109.尽管IF-2、EF-Tu、EF-G和RF-3在蛋白质合成中的作用显著不同，然而这四种蛋白质都有一个氨基酸序列十分相似的结构域。你估计此结构域的功能会是什么？110.（1）合成由600个氨基酸残基组成的大肠杆菌某蛋白时需水解多少个磷酸酐键？（2）蛋白质的合成为什么需要消耗这样多的自由能？（计算时不考虑合成氨基酸、mRNA、tRNA或核糖体所需的能量）。111.肽链合成后的加工修饰有哪些途径？112.简述干扰素抑制病毒繁殖的机制。113.为什么翻译能被一段与mRNA互补的序列（即反义RNA）抑制？114.在基因表达的转录水平调控中，为什么真核生物多为正调控，而原核生物多为负调控？115.一个基因如何产生多种不同类型的mRNA分子？116.自然质粒通常需要改造，才能成为理想的质粒载体，请问质粒改造包括哪些基本内容？117.什么是基因组文库（genomic library）？构建基因组文库涉及哪些基本过程？它同遗传学上的基因库有什么不同？
118.举例说明基因表达的诱导与阻遏，正调控与负调控。119.在lac操纵子中，（1）lac操纵基因的突变，（2）lacI基因的突变，（3）启动子的突变将会对结构基因表达产生什么影响。120.概述原核生物基因表达调控的特点。121.概述真核生物基因组的特点。122.简答真核生物基因表达的调控方式。123.真核生物基因转录的调控因子有哪些重要的结构模体？124.在基因克隆中，目的基因有哪些主要来源？ [125.用于DNA重组的载体应具备什么条件？常用的载体有哪一些？各有何特点？126.什么是DNA重组（基因克隆）？简述DNA重组的步骤及其用途。127.原核表达载体应具备哪些基本的结构元件？128.概述筛选和鉴定DNA重组体的常用方法。129.为什么蓝白斑选择法有时会出现假阳性？130.将重组DNA导入细胞内有哪些方法？131.分析蛋白质融合表达和非融合表达的利弊。132.概述基因定点诱变的常用方法。133.什么是蛋白质工程？举例说明蛋白质工程的意义。生物化学答疑库1.[答]（1）作为生物体的结构成分：植物的根、茎、叶含有大量的纤维素、半纤维素和果胶等，这些物质是构成植物细胞壁的主要成分。肽聚糖属于杂多糖，是构成细菌细胞壁的结构多糖。（2）作为生物体内的主要能源物质：糖在生物体内分解时通过氧化磷酸化放出能量，供生命活动需要。生物体内作为能源贮存的糖类有淀粉、糖原等。（3）在生物体内转变为其他物质：有些糖是重要的代谢中间物，糖类物质通过这些中间代谢物合成其他生物分子例如氨基酸、核苷酸等。（4）作为细胞识别的信息分子:：糖蛋白是一类生物体内分布极广的复合糖，其中的糖链在分子或细胞的特异性识别过程中可能起着信息分子的作用。与免疫保护、发育、形态发生、衰老、器官移植等均与糖蛋白有关。2.[答] D-吡喃葡萄糖在乙醇溶液或吡啶溶液中可以形成结晶，得到两种比旋光度不同的D-葡萄糖，前者的比旋光度为+113o，后者的比旋光度为+19o。如果把这两种葡萄糖结晶分别溶解在水中，并放在旋光仪中观察，前者的比旋光度由+113 o 降至+52 o，后者由+19 o 升到+52 o ，随后稳定不变。葡萄糖溶液发生比旋光度改变的主要原因是葡萄糖具有不同的环状结构，当葡萄糖由开链结构变为环状结构时，C1原子同时变成不对称碳原子，同时产生了两个新的旋光异构体。一个叫α-D-吡喃葡萄糖，另外一个叫β-D-吡喃葡萄糖，这两种物质互为异头物，在溶液中可以通过开链式结构发生相互转化，达到最后的平衡，其比旋光度为+52 o 。 3.[答] 糖蛋白是广泛存在与动物、植物和微生物中的一类含糖基（或糖衍生物）的蛋白质，糖基与蛋白质的氨基酸以共价键结合。糖蛋白中的寡糖链大小不一，小的仅为1个单糖，复杂的有10~20个单糖分子或其衍生物组成的。有的寡糖链是直链，有的为支链，组成寡糖链的单糖主要有葡萄糖、甘露糖、木糖、岩藻糖、N-乙酰-氨基葡萄糖、N-乙酰-氨基半乳糖、葡萄醛酸和艾杜糖醛酸等。糖蛋白的主要生物学功能：（1）激素功能：一些糖蛋白属于激素，例如促滤泡激素、促黄体激素、绒毛膜促性腺激素等均属于糖蛋白。（2）保护机体：细胞膜中的免疫球蛋白、补体也是糖蛋白。（3）凝血和纤溶作用：参与血液凝固和纤溶的蛋白质例如凝血酶原、纤溶酶原均为糖蛋白。（4）具有运输功能：例如转运甲状腺素的结合蛋白、运输铜元素的铜蓝蛋白、运输铁元素的转铁蛋白等均属于糖蛋白。（5）决定血液的类型：决定血型的凝集原A,B,O以糖蛋白和糖脂的形式存在。（6）与酶的活性有关：糖蛋白在酶的新生肽链折叠、转运和保护等方面普遍起作用。（7）一些凝集素属于糖蛋白。----------返回试题 4.[答]糖原结构与支链淀粉的结构很相似，糖原的分支较多，平均每8~12个残基发生一次分支。糖元高度的分支结构一则可以增加分子的溶解度，二则将有更多的非还原端同时接受到降解酶的作用，加速聚合物转化为单体，有利于及时动用葡萄糖库以供生物体代谢的急需。纤维素是线性葡聚糖，残基间通过β（1→4）糖苷键连接的纤为二糖单位。纤维素链中的每一个残基相对前一个翻转1800，使链采取完全伸展的构象。相邻、平行的伸展链在残基环面的水平向通过链内和链间的氢键网形成片层结构。若干条链聚集成周期性晶格的分子束，称微晶或胶束。多个胶束形成微纤维，在植物细胞中，纤维素包埋在果胶、半纤维素、木质素、伸展蛋白等组成的基质中。纤维素与基质粘合在一起增强了细胞壁的抗张强度和机械性能，以适应植物抵抗高渗透压和支撑高大植株的需要。返回试题 5.-------------------返回试题[答] 来自动物的天然脂肪酸碳骨架为线性，双键数目一般为1~4个，少数为6个。细菌所含的脂肪酸大多数是饱和的，少数为单烯酸，多于一个得极少，有些含有分支的甲基。天然脂肪酸的碳骨架原子数目几乎都是偶数，奇数碳原子的脂肪酸在陆地生物中极少，但在海洋生物有相当的数量。天然脂肪酸碳骨架长度为4~36个，多数为12~24个，最常见的为16、18碳，例如软脂酸、硬脂酸和油酸，低于14碳的主要存在于乳脂中。大多数单不饱和脂肪酸中的双键位置在C9和C10之间。在多不饱和脂肪酸中通常一个双键也为于△9，其余双键位于△9和烃链的末端甲基之间，双键一般为顺式。 6.------------------返回试题[答] 多不饱和脂肪酸分子中与两个双键相连接的亚甲基（-CH2-）上的氢比较活泼，这是因为双键减弱了与之连接的碳原子与氢原子之间的C-H键，使氢很容易被抽去。例如羟基自由基从-CH2-抽去一个氢原子后，在该碳原子上留下一个未成对电子，形成脂质自由基L?。后者经分子重排、双键共轭化，形成较稳定的共轭二烯衍生物。在有氧的条件下，共轭二烯自由基与氧分子结合生成脂质过氧自由基LOO?。LOO?能从附近的另外一个脂质分子LH抽氢生成新的脂质自由基L?。这样就形成了链式反应，导致多不饱和脂肪酸发生脂质过氧化。 7.------------------返回试题[答] 激素类：雄激素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素。非激素类：维生素D、胆汁酸（包括胆酸、鹅胆酸和脱氧胆酸）。牛磺胆酸和甘氨胆酸。 8.------------------返回试题[答] 当一种氨基酸的净电荷用q=pI-pH表达时，若q为正值，则该氨基酸带正电荷；若q为负值，则该氨基酸带负电荷。q值的正与负和该氨基酸所带电荷的种类是一致的。如果采用q=pH-pI来表达，则会出现相反的结果，即q为负值时，氨基酸带正电荷；q为正值时，氨基酸带负电荷。因此，用pI-pH更好。 9.------------------返回试题[答] 当甘氨酸溶液的pH低于6.0时，氨基以带正电荷的形式存在，带正电荷的氨基通过静电相互作用（诱导效应）使羧基更容易失去质子，成为更强的酸。包含各类专业文献、专业论文、幼儿教育、小学教育、中学教育、高等教育、行业资料、各类资格考试、50生化答疑库1等内容。　
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18生物化学重点有答案的解答题和重点名词解释~考试必备~你懂的
酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合，并和酶催化；性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，由一些参；（2分）；乙酰辅酶A→CO2+H2O；【糖的磷酸戊糖途径】葡萄糖→5-；【糖原合成】葡萄糖；肌糖原；5、分别写出谷氨酸在体内①氧化分解生成CO2和H；第一章蛋白质化学；蛋白质等电点：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液；是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；
　 酶的活性中心: 酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位。酶的活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成；第二个是催化部位，由一些参与催化反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。DNA的变性与复性：在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。 将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。
同工酶来源不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞中分离出具有不同分子形式但却催化相同反应的酶，称之为同工酶。超二级结构：相邻的蛋白质二级结构单元相互接近形成有规律的二级结构聚集体。糖异生作用 非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生
限制性内切酶 生物体内能识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶
DNA的半保留复制 DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制
脂肪酸的β－氧化饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，C链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β 氧化。酮体 脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。冈崎片段 相对比较短的DNA链（大约1000核苷酸残基），是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段。 氧化磷酸化代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）（２分）,这种氧化放能和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程（２分）称氧化磷酸化。 呼吸链线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2生成H2O（3分）。这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链，因为其功能和呼吸作用直接相关，亦称为呼吸链（1分）。Tm值：将核酸加热变性过程中，核酸分子内50%的双螺旋结构被破坏时的温度称为核酸的解链温度，又称融解温度(Tm, melting temperature)。DNA的Tm值一般在70~85℃之间。 DNA遗传密码：DNA（或mRNA）中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码（3分）。答有密码子的（1分）。半不连续复制：由于 DNA 双链的合成延伸均为5 ' → 3 '的方向，因此复制是以半不连续的方式进行，即其中一条链相对地连续合成，称之为前导链，另一条链的合成是不连续的，称为后随链/后滞链/随从链。1、有淀粉酶制剂1g，用水溶解成1000ml酶液，测定其蛋白质含量和粉酶活力。结果表明，该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml；其1ml的酶液每5min分解0.25g淀粉，计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。答案要点：①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3（2分） 酶总活力单位数是3×U（1分）②总蛋白是0.1× mg（1分）,比活力是（1分）。2、请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。（5分）答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。（各1分）酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。葡萄糖+2Pi+2ADP+2H生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O（6分）脱氢反应的酶： 3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD），醇脱氢酶（NADH+H）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg或K）（2分）4.试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。答案要点：①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。 物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。5、为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节？为什么？答案要点：①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例2++＋++（2分）。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分）。2.写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程，注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子，并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP的摩尔数。答案及要点：天冬氨酸+α酮戊二酸--→（谷草转氨酶） 草酰乙酸+谷氨酸
谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶） α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶）PEP+GDP+CO2
PEP+ADP→(丙酮酸激酶）丙酮酸+ATP
丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系）乙酰COA+NADH+H+CO2
乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环）2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP
①耗1ATP 生2ATP 5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1?5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶：L-谷氨酸脱氢酶（NAD），丙酮酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，FAD，Mg），异柠檬酸脱氢酶（NAD，Mg），a-酮戊二酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，NAD，Mg），琥珀酸脱氢酶（FAD，Fe），苹果酸脱氢酶（NAD）。（3分）共消耗1ATP，生成2ATP、5NADH和1FADH，则净生成：-1+2+3×5+2×1＝18ATP（2分）3.DNA双螺旋结构有什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？ 答案要点：a. 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。（2分）b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按A-T配对，之间形成2个氢键，G-C配对，之间形成3个氢键（碱基配对原则，Chargaff定律）。（2分）c. 螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对重复一次，间隔为3.4nm。（2分）该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。（2分）5、为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节？为什么？答案要点：①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例（2分）。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分）。乙酰CoA可进入哪些代谢途径？请列出。（5分）糖的有氧氧化】葡萄糖乙酰辅酶A→CO2+H2O。 【糖的无氧氧化】葡萄糖→丙酮酸【糖的磷酸戊糖途径】葡萄糖→5-【糖原合成】葡萄糖肌糖原。【糖转化为脂肪】葡萄糖→乙酰辅酶A→脂肪酸→脂肪。4、DNA复制的高度准确性是通过什么来实现的？答：a.严格遵守碱基的配对规律。B.在复制时对碱基的正确选择。c.对复制过程中出现的错误及时校正。5、 分别写出谷氨酸在体内 ①氧化分解生成CO2和H2O ②生成糖 ③生成甘油三酯的主要历程，?注明催化反应的酶，并计算分解时所产生的ATP数目。6.写出丙氨酸在体内彻底氧化分解成CO2和H2O 的反应历程，注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子。丙氨酸在体内经过联合脱氨基作用变成丙酮酸和谷氨酸，谷氨酸经过谷氨酸脱氢酶作用生成1molNADH。丙酮酸被丙酮酸脱氢酶复合物作用生成乙酰辅酶A，产生1molNADH，乙酰辅酶A进入三羧酸循环，产生3molNADH，1molFADH2和1molATP??每molNADH可转化生成2.5molATP，每molFADH2可转化生成1.5molATP。因此共产生15molATP。??什么是蛋白质的空间结构？试举一例阐述蛋白质的空间结构与其生物学功能的关系。答：RNASE是 一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。整个分子折叠成球形的天然构象。高浓度脲会破坏肽链中的次级键。巯基乙醇可还原二硫键。因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe；蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。淡一级结构并未变化。除去脲和巯基乙醇，并经氧化形成二硫键。RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。从分子水平说明生物遗传信息储存的主要方式，又是如何准确的向后代传递遗传信息的。答：生物遗传信息主要通过DNA的方式储存。DNA的双螺旋结构及复制时的碱基互补配对原则，使用RNA作为引物，3’-5’外切酶活性，沿3’-5’方向识别和切除。错配的碱基，通过DNA的修复系统校正。第一章 蛋白质化学蛋白质等电点： 蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。肽键与肽链：由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：N端C端，肽链的方向是N端→C端。蛋白质分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈3++2++2++2++是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N―H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。 ⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。 ⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。 四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。变性蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程为复性。盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。别构效应：是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 结构域：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构之间以松散肽链相连，这些球状构象即为结构域。1、 为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？蛋白质元素组成有何特点？构成50%细胞和生物体的重要物质催化，运输，血红蛋白；调节，胰岛素；免疫。蛋白质是细胞中重要的有机化合物，一切生命活动都离不开蛋白质。各种蛋白质含氮量很接近，平均16%2、试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？都含一个氨基羧基H与侧链基团，PRO侧链基团与a氨基酸形成环化结构，亚氨基酸，Gly不含手性碳原子3、蛋白质水溶液为什么是一种稳定的亲水胶体？蛋白质的分子量很大，容易在水中形成胶体颗粒，具有胶体性质。在水溶液中，蛋白质形成亲水胶体，就是在胶体颗粒之外包含有一层水膜。水膜可以把各个颗粒相互隔开，所以颗粒不会凝聚成块而下沉。4、为什么说蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。蛋白质的结构与生物功能之间有什么关系？以细胞色素C为例简述蛋白质的一级结构与其生物进化的关系。蛋白质的高级结构的形成是依靠氨基酸分子的侧链集团之间的非共价键维持而成.如氢键,范德华力等,此外半胱氨酸中的硫可形成共价键维持空间结构,此外二级结构的A螺与B折叠都是临近氨基酸侧链之间亲合或者静电维持的,所以说,一级结构决定了蛋白的高级结构.??1）一级结构的变异与分子病
????蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。（2）一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。??第二章
核酸化学增色效应与减色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值260nm增加的现象复性减少分子杂交：一条DNA单链或RNA单链与另一条单链通过碱基互补形成双链分子的过程。核酸探针：在核酸杂交分析过程中，常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。 回文结构：双链DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列。Chargaff定律：嘌呤碱总量=嘧啶碱总量,即A+G=T+C 不对称比率A+T/G+C因物种(亲缘关系远近)而异 超螺旋DNA：双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。拓扑异构酶：能够催化DNA链的断裂和结合，从而控制DNA的拓扑状态2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？化学组成：含有D-2脱氧核酶，含ATGC ；含D-核糖 含AUGC 分子结构：a-双螺旋 大多数为单链 生理功能：DNA核苷酸序列决定生物体遗传特征；在DNA复制转录翻译一定中调控作用，与细胞内或细胞间的一些物质运输核定为有关。4、比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。结构，t二级结构三叶草形，三级结构倒L形 R复杂的多环多臂结构 M分子的长度差异很大 功能：将氨基酸运转到MRNA复合物的相应位置，用于蛋白质的合成。与其他蛋白质组成核糖体，完成蛋白质合成。进入细胞质指导蛋白质的合成8、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点?原核生物中，mRNA的转录和翻译发生在同一个细胞空间，这两个过程几乎是同步进行。 真核细胞中，真核细胞mRNA的合成和功能表达在不同的空间和时间范畴内。原核生物mRNA的特征 半衰期短，许多原核生物MRNA以多顺反子的形式存在。原核生物mRNA的5端无帽子结构，3端没有或只有较短的多聚A结构。真核生物MRNA的特征，单顺反子形式存在，5’端存在帽子结构，绝大数具有多聚A尾巴。第三章
酶酶原 处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原
活力单位 每分钟内催化1微摩尔（μmol）底物转化为产物所需的酶量定为一个活力单位，即1IU = 1μmol /min U/g或U/ml 比活力
每毫克蛋白所含的酶活力单位数表示 诱导契合学说 底物与酶活性部位结合，会引起酶发生构象变化，使两者相互契合，从而发挥催化功能米氏常数其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度 ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。 协同效应两种及两种以上有毒物质对水生生物的一种联合强化毒性效应
竟争性抑制作用 抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低， 非竟争性抑制作用 抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低， 多酶体系在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。
共价调节酶是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性 别(变)构效应 又称别构调节。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度， 辅酶和辅基与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。2、影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示并说明它们各有什么影响？pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢；酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。 4、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。共同点：抑制剂与酶通过非共价方式结合。不同点：（1）竞争性抑制 抑制剂结构与底物类似，与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P。抑制剂与底物竞争活性中心，从而阻止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度减弱这种抑制。竞争性抑制剂使Km增大，Km'=Km×（1+I/Ki），Vm不变。（2）非竞争性抑制 酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者没有竞争。但形成的中间物ESI不能分解成产物，因此酶活降低。非竞争抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，大部分与巯基结合，破坏酶的构象，如一些含金属离子（铜、汞、银等）的化合物。非竞争性抑制使Km不变，Vm变小。5、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶促反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）⑴ 当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：1/2Vmax=Vmax[S]／（Km+[S]）→ Km=[S]可知，Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 ⑵ Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。⑶ 1/Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小⑷ 利用米氏方程，我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。7、什么是同工酶？为什么可以用电泳法对同工酶进行分离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？同工酶是来源不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织，同一细胞中分离出具有不同分子形式，但却催化相同反应的酶。电泳的原理是在同一PH的缓冲液中，由于蛋白质分子量和表面所带电荷不同，其等电点也不同，故在电场中移动的速率不同而使蛋白质分离。由于同工酶理化性质、免疫学活性都不同，因此可以用电泳法分离。可以作为遗传标记用于一处啊分析9、和非酶催化剂相比，酶在结构上和催化机理上有什么特点？酶催化剂具有高效和专一的特点酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。但显然酶的催化能力远远大于非酶催化剂. 一种酶催化一种反应,酶的3维空间结构决定它只能与特定的底物结合催化底物转化成产物10、试述维生素与辅酶、辅基的关系，维生素缺乏症的机理是什么？很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基，参与物质的代谢调节所有 B 族维生素都是以辅酶或辅基的形式发生作用的，但是辅酶或辅基则不一定都是由维生素组成的如细胞色素氧化酶的辅基为铁卟啉，辅酶 Q 不是维生素等。①摄入量不足。可因维生素供给量不足，食物储存不当，膳食烹调不合理，偏食等而造成； ②吸收障碍。长期慢性腹泻或肝胆疾病患者，常伴有维生素吸收不良；③需要量增加。儿童、孕妇、乳母、重体力劳动者及慢性消耗性疾病患者，未予足够补充； ④长期服用抗菌素，一些肠道细菌合成的维生素，如维生素 K 、维生素 PP 、维生素 B 6 、 生物素、叶酸等发生缺乏。??
糖类代谢糖酵解途径 是指细胞在乏氧条件下细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。 糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化 糖酵解葡萄糖或糖原在组织中进行类似发酵的降解反应过程。最终形成乳酸或丙酮酸，同时释出部分能量，形成ATP供组织利用。三羧酸循环三羧酸循环是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解成CO2，而草酰乙酸再生的循环反应过程 磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径
乙醛酸循环 在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。
糖原 一种广泛分布于哺乳类及其他动物肝、肌肉等组织的、多分散性的高度分支的葡聚糖，以α-1,4-糖苷键连接的葡萄糖为主链，并有相当多α-1,6分支的多糖，用于能源贮藏。1、何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？特点。1。乙酰CoA进入三羧酸循环后，是六碳三羧酸反应2。在整个循环中消耗2分子水，1分子用于合成柠檬酸，一份子用于延胡索酸的水和作用。3在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。4在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。5三羧酸循环严格需要氧气6。琥珀CoA生成琥珀酸伴随着底物磷酸化水平生成一分子GTP，能量来自琥珀酰CoA的高能硫酯键意义。1三羧酸循环是机体将糖或者其他物质氧化而获得能量的最有效方式2，三羧酸循环是糖，脂和蛋白质3大类物质代谢和转化的枢纽。2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？特点：无ATP生成，不是机体产能的方式。1）为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3- 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。
2）提供NADPH
a.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。
b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。
c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。物学意义1，产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2，1 产生NADPH(注意：不是NADH！NADPH不参与呼吸链)2 生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备 3 分解戊糖 意义：1 补充糖酵解2 氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成。 3 非氧化阶段产生大量中间产物为其它代谢提供原料3、糖酵解和发酵有何异同？糖酵解过程需要那些维生素或维生素衍生物参与？1. 相同点：(1)都要进行以下三个阶段：葡萄糖――&1,6-二磷酸果糖；1,6-二磷酸果糖――&3-磷酸甘油醛；3-磷酸甘油醛――&丙酮酸。(2)都在细胞质中进行。不同点：通常所说的糖酵解就是葡萄糖――&丙酮酸阶段。根据氢受体的不同可以把发酵分为两类：(1)丙酮酸接受来自3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乳酸的过程称为乳酸发酵。（有时也将动物体内的这一过程称为酵解。）(2)丙酮酸脱羧后的产物乙醛接受来自3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乙醇的过程称为酒精发酵。糖酵解过程需要的维生素或维生素衍生物有：NAD+。什么是乙醛酸循环？有何意义？在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。乙醛酸循环和三羧酸循环中存在着某些相同的酶类和中间产物。但是，它们是两条不同的代谢途径。乙醛酸循环是在乙醛酸体中进行的，是与脂肪转化为糖密切相关的反应过程。而三羧酸循环是在线粒体中完成的，是与糖的彻底氧化脱羧密切相关的反应过程。????油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合物是通过乙醛酸循环来实现的。这个过程依赖于线粒体、乙醛酸体及细胞质的协同作用。7、为什么糖酵解途径中产生的NADH必须被氧化成NAD才能被循环利用？因为当3-磷酸甘油醛氧化为1,3-三磷酸甘油酸的时候反应中脱下的H必须为NAD+所接受才能生成NADPH和氢离子。8、试说明丙氨酸的成糖过程。（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸；（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸；（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1,6-双磷酸果糖；（4）1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖，在异构为6-磷酸葡萄糖；（5）6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖9、试述无氧酵解、有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条糖代谢途径之间的关系。1.在缺氧情况下进行的糖酵解。2.在氧供应充足时进行的有氧氧化。3.生成磷酸戊糖中间代谢物的磷酸戊糖途径。1、为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节？为什么？答案要点：①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例（2分）。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分）。糖异生途径中有哪些酶可以克服糖酵解的哪“三步能障”？答案要点：丙酮酸羧化酶 磷酸已糖异构酶 葡萄糖6-磷酸酶第五章
氧化生物氧化物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化底物水平磷酸化物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化 磷氧比(O/P)呼吸过程中无机磷酸（Pi）消耗量和氧消耗量的比值称为磷氧比。解偶联剂作用 指解除磷酸化反应与电子传递之间偶联的试剂 能荷即单位腺苷酸中(包括AMP、ADP和ATP)所含焦磷酸基团总数的二分之一2、什么是ATP，？简述其生物学功能？中文名称为腺嘌呤核苷三磷酸，又叫三磷酸腺苷(腺苷三磷酸)，简称为ATP，其中A表示腺苷，T表示其数量为三个，P表示磷酸基团，即一个腺苷上连接三个磷酸基团。ATP是生命活动能量的直接来源动物细胞再通过呼吸作用将贮藏在有机物中的能量释放出来，除了一部分转化为热能外，其余的贮存在ATP中。 一类是无氧供能，
即在无氧或氧供应相对不足的情况下，主要靠ATP、CP分解供能和糖元无氧酵解供能 +包含各类专业文献、中学教育、文学作品欣赏、外语学习资料、高等教育、各类资格考试、生活休闲娱乐、专业论文、应用写作文书、幼儿教育、小学教育、18生物化学重点有答案的解答题和重点名词解释~考试必备~你懂的等内容。　
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